NOTA: As seguintes questões formam um roteiro de estudos indicado pelo professor da matéria Química dos Compostos II. A maioria das respostas foram retiradas do livro Proteínas em Alimentos Protéicos de Valdomiro C. Sgarbieri. O presente texto não passou por nenhuma correção, serve apenas como base de alguns conceitos.

1- O que são proteínas?

Proteínas são estruturas formadas por ligações entre unidades basilares chamadas de aminoácidos. Os aminoácidos, por sua vez, são formados por, basicamente, quatro elementos (Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio), que se organizam de forma que existam duas funções orgânicas conhecidas na molécula: amina e ácido carboxílico.

As proteínas desempenham diversas funções, tais como a de estruturação celular e de tecidos orgânicos, a de contração muscular, a de síntese de hormônios, a de nutrir organismos, etc. Podem, outrossim, ser classificadas de acordo com a presença apenas de aminoácidos (proteínas simples) ou, também, a presença de outras substâncias (proteínas conjugadas). As proteínas conjugadas são divididades em: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, fosfoproteínas e metaloproteínas.

Proteínas podem, ainda, ser classificadas com base nas suas cadeias laterais: laterais alifáticas, laterais hidroxiladas, laterais com carboxilas e suas respectivas amidas, laterais básicas, laterais aromáticas e laterais sulfuradas.

2- Qual a classificação dos aminoácidos?

Aminoácidos podem ser classificados de forma nutricional, como essenciais, não-essenciais e condicionalmente essenciais.

- Essenciais: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, histidina, treonina, triptofano e valina.

- Não-essenciais: alanina, glutamato, arpargina, aspartato.

- Condicionalmente essenciais: taurina, tirosina, cisteína, glicina, serina, prolina e glutamina.

Também podem ser classificados por sua estrutura química como:

- Apolares: alanina, leucina, valina, isoleucina, prolina, fenialanina, triptofano e metionina;

- Polares neutros: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, aspargina e glutamina;

- Ácidos: ácidos aspártico e glutâmico;

- Básicos: arginina, lisina e histidina.

3- O que são aminoácidos essenciais?

Aminoácidos essenciais são aqueles que não são produzidos pelo corpo humano em nenhuma escala, e, sendo indispensáveis à nutrição do homem devem ser ingeridos através dos diversos alimentos em que se encontram disponíveis.

A Valina, Leucina e Isoleucina, que são aminoácidos essenciais de cadeia ramificada (chamados BCAA`s – Brain Chained Aminoacids) são encontrados principalmente em carnes, mas podem estar disponíveis em leguminosas como soja e feijão.

4- Qual a importância do ponto isoelétrico?

Aminoácidos possuem, ao menos, dois grupos ionizáveis ( -COOH^- e –NH₃⁺), o que faz com que sejam dipolares, de caráter anfótero, podendo agir tanto como ácidos quanto como bases. Existe um ponto de pH para cada aminoácido em que o mesmo terá suas forças positivas e negativas equanimes, esse ponto é chamado de Isoelétrico.

A importância do ponto isoelétrico reside na possibilidade de efetuar, assim, uma diferenciação e separação de aminoácidos através de um gradiente de pH pela migração eletroforética, técnica denominada focalização isoelétrica.

5- Por que os aminoácidos podem ser considerados íons dipolares?

Por conterem dois grupos ionizáveis, o grupo carboxílico –COOH^- e o grupo amínico –NH₃⁺, os aminoácidos são íons dipolares.

6- O que é ligação peptídica e qual sua importância?

Ligação peptídica é a ligação que ocorre entre o grupo carboxílico de um aminoácido com o grupo amínico de outro, formando amidas e liberando água. Esse tipo de ligação é responsável pela formação das proteínas, que são diversos aminoácidos ligados entre si.

7- Em que está baseada a classificação das proteínas? Explique a diferença entre as classes?

Primeiramente, classifica-se as proteínas em duas grandes classes: a das proteínas simples, que possuem apenas aminoácidos em sua estrutura; e a das proteínas conjugadas, que, além dos aminoácidos, possuem outras substâncias que compões a chamada parte não-protéica.

As proteínas conjugadas são subdivididas em:

- Nucleoproteínas: formadas de polipeptídios mais ácidos nucléicos;

- Glicoproteínas: formadas de polipetdídios mais carboidratos;

- Lipoproteínas: possuem polipeptídios, triglicerídios, fosfatídios e colesterol;

- Hemoproteínas: formadas por polipeptídios e um ou mais radicais HEME como radical prostético;

- Flavoproteínas: polipeptídios mais nucleotídeos de flavina e/ou adenina;

- Fosfoproteínas: formadas de polipeptídeos mais radicais fosfato ligados à serina, treonina e/ou asparagina;

- Metaloproteínas: polipeptídios mais elementos metálicos (Fe, Zn, Cu, etc.)

8- O que é grupo prostético?

É um componente não-protéico das proteínas conjugadas, encontra-se ligado permanentemente à proteínas e, no caso das enzimas, ligado ao centro ativo. Exemplos foram citados na resposta da questão anterior.

9 – Explique a importância das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura Primária: apresenta apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos, isso permite a análise quantitativa e qualitativa dos aminoácidos presentes no polipeptídio ou proteína.

Estrutura Secundária: acontece pelo arranjo de aminoácidos na estrutura primária entre si, e essa ocorrência é possibilitada pela rotação dos carbonos alfa, e a não rotação do carbono ligado ao nitrogênio da ligação peptídica. A estrutura secundária é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio, que podem ser intramolecular (alfa-hélice) ou intermolecular (folha pregueada). Essa estrutura confere mais resitência à proteína, formando proteínas fibrosas importantes para alguns tipos de células.

Estrutura terciária: é um arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento), dotada ou não de estrutura secundária. Na sua estabilização entram forças diversas, como: ligações dissulfeto (covalentes), ligações salinas ou interações eletrostáticas, ligações ou pontes de hidrogênio, interações dipolares e interações hidrofóbicas ou de Van der Waals. Essa estrutura confere atividade biológica às proteínas.

Estrutura Quaternária: unidades estruturais das proteínas podem conter um ou mais polipeptídios, e cada polipeptídio tem seu grau de estruturação (primário, secundário ou terciário), quando as subunidades estruturais se unem por ligação não covalentes há a formação da estrutura quaternária. Essa estrutura forma diversos tipos de proteínas com várias funções, dentre elas está a hemoglobina.

10 – Que funções uma proteína pode ter em determinado organismo?

Função Estrutural e Contrátil: proteínas miofibrilares (actina e miosina), colágeno (pele, tendões e ligamentos), elastina (vasos sanguíneos) e queratinas (pêlo, cabelo e pele de animais). São praticamente insolúveis em água e são filamentosas.

Catalisadores biológicos: as chamadas enzimas, que atuam como catalisadores de reações bioquímicas.

Hormônios: substâncias secretadas por glândulas endócrinas e lançadas no sangue, por onde alcança os tecidos e órgãos do corpo. Alguns hormônios protéicos são a insulina, o glicagônio, tireotropina, entre outros.

Transporte: proteínas transportam nutrientes e metabólicos, entre fluidos fisiológicos e tecidos, por exemplo, a hemoglobina que transporta O₂ dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO₂ dos tecidos para os pulmões (respiração aeróbica).

Antígenos e anticorpos: antígenos são proteínas indesejadas que se alojam nos organismos, estes que precisam produzir (ou serem supridos de) anticorpos específicos para combater os antígenos.

Nutrição: qualquer proteínas não tóxica tem função nutricional, e seu valor nutritivo dependerá diretamente de sua digestibilidade e composição de aminoácidos essenciais biodisponíveis.

11- Comente sobre as propriedades nutricionais das proteínas.

Como dito anteriormente, qualquer proteína não tóxica pode ter função nutricional. Os valores nutritivos das proteínas variam de acordo com alguns pontos, a saber: digestibilidade, biodisponibilidade e quantidade e variedade de aminoácidos.

Algumas proteínas tem grande quantidade de aminoácidos, porém, são de difícil absorção. A proteína da soja, por exemplo, não é tão completa em aminoácidos quanto a proteína da carne vermelha, esta que também é mais rica que a da carne branca.

12- O que é desnaturação protéica? Quais seus efeitos?

A desnaturação da proteína é a quebra da estrutura secundária ou terciária da mesma. Contudo, os aminoácidos permanecem em suas estruturas primárias. Costuma-se atribuir à desnaturação protéica a perda do valor biológico da proteína em questão, ainda que isso nem sempre ocorra, é o mais comum, e se deve ao fato de que alguns aminoácidos deixam de ser biodisponíveis quando a proteína é desnaturada. Assim se tem, também, a idéia de valor biológico, associado ao      quanto podemos absorver de determinado nutriente ao ingerir um alimento.

13- Compare a variedade de aminoácidos encontrados em proteínas do ovo e de grãos.

O ovo, apenas na clara, possui alanina, arginina, ácido aspártico, cistina, ácido glutâmico, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina, valina, ácido siálico, entre outros aminoácidos, contidos em partes da clara tais como a ovoalbumina, conalbumina, ovomucóide, ovomucina, etc. Ainda no ovo, na gema, existem a serina, a arginina, a lisina, a tirosina, e outros aminoácidos, formando diversos tipos de proteínas, inclusive metaloproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas. Cabe ressaltar, que todas esses e aminoácidos se encontram em um estado de grande digestibilidade, altamente biodisponíveis.

Os grãos, como o trigo, possuem quantidade de proteína albumina concentrada, principalmente no endosperma, por isso, para um maior aproveitamente nutricional, deve-se consumir o grão integral. Contudo, a maior parte das proteínas do trigo são as proteínas do glúten, que são pouco ou nada digeríveis. Os aminoácidos presentes no referido grão são: triptofano, lisina, histidina, amonia, arginina, ácido aspártico, treonina, serina, ácido glutâmico, prolina, glicina, alanina, cistina, valina, metionina, isoleucina, leucina, tirosina e fenilalanina.

No arroz, os aminoácidos encontrados são: isoleucina, leucina, lisina, metionina, cisteína associada com metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.

No milho, os aminoácidos são: lisina, histidina, treonina, valina, cisteína, metionina, isoleucina, leucina, fenilalanina, tirosina e triptofano.

No feijão: lisina, histidina, arginina, ácido aspártico, treonina, serina, ácido glutâmico, prolina, glicina, alanina, cisteína, valina, metionina, isoleucina, leucina, tirosina, fenilalanina e triptofano.

14 – Pesquise quais os métodos mais comuns para determinação de proteínas.

- Métodos Químicos: proteólise ou digestibilidade in vitro, aminograma e escore químico, lisina potencialmente biodisponível e metionina potencialmente biodisponível;

- Métodos Biológicos: balanço de nitrogênio, digestibilidade, valor biológico, utilização líquida da proteína (NPU), quociente de eficiência protéica (PER), quociente de eficiência líquida da proteína (NPR), valor nutritivo relativo (RNV);

Métodos Microbiológicos.

15 – Diferencia as propriedades funcionais das proteínas.

- Hidrofílicas: afinidade da proteína com a água;

- Interfásicas: capacidade das moléculas de proteína se unirem, formando uma película entre duas fases imiscíveis (emulsificação, formação de espumas);

- Intermoleculares: propriedade das proteínas formarem ligações entre si ou com outros componentes do alimentos (fibras de proteínas, geleificação);

- Reológicas: propriedades que dependem de características físicas e químicas específicas das proteínas (viscosidade);

- Organolépicas: também chamadas de propriedades sensoriais, manifestam-se através dos órgãos dos sentidos, referem-se a textura, cor, gosto e aroma.